雙分子的互補在蛋白質中的作用
生物體是一個比較復雜的有機物體，物質的運動都是靠生物體內的一些蛋白質在進行維持，因此蛋白質的含量成為我們研究生物體的主要路徑。以前我們都是通過比較傳統的方法的，但是存在著很多的弊端，經常會產生一些誤差，為了避免這些問題，我們已經改用蛋白質測定儀了，結構原理都是比較簡單的，主要還是比較便宜，價格方面大家都是能夠接受的。基于生物化學、微生物學、分子生物學、生物物理學和生物信息學的知識和技術，已經建立了多種研究蛋白質相互作用的方法。
由于 GFP 結構緊密，不易被蛋白酶水解，無毒，不需要借助其他輔酶，在厭氧細胞以外的任何細胞中都能自我催化發射熒光，所以在細胞生物學和分子生物學領域中常常作為活體報告基因與擬研究的蛋白質基因相融合，從而可以觀察所研究蛋白質在細胞內的定位、運動等。最初 GFP 融合到目標蛋白的方式主要有: N-端融合、C - 端融合或將整個熒光蛋白融合到目標蛋白中。在哺乳動物細胞內利用雙分子熒光互補研究蛋白質間的相互作用是應用最廣的。成熟的蛋白質必須在細胞特定的部位才能發揮其生物學功能。利用 BiFC 能夠獲取蛋白質相互作用復合物在細胞中的定位信息，為推斷蛋白質的生物學功能提供必要的基礎。
現行的 BiFC 是一種有力的實驗工具，該技術可以用于轉錄因子間的互作、酶-底復合物的確定、信號轉導級聯、蛋白轉錄后修飾互作等方面的研究，還可以利用多彩的BiFC系統在1個細胞內研究多種蛋白質間的相互作用。該技術耗時比較短，可以在多種細胞內進行，所研究的蛋白質處于天然的環境并且能夠直接報道蛋白質相互作用在細胞中發生的位置。但是該系統也存在缺陷: 多個 BiFC 系統對溫度敏感，目前只有基于 Venus 和 Critrine 的兩個黃色 BiFC 系統可以在生理溫度條件下試驗片段互補。另外，融合蛋白必須為可溶性表達，表達量過高會引起非特異性。中國糧油儀器網 http://www.1004-75.com/
